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Parajumpers Kodiak Damen S und Chromatofokussierung gereinigt Beide Enzyme hatte

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Zwei Chitinasen, C-1 und C-2 wurden aus dem Kulturüberstand von Streptomyces griseus HUT 6037 durch Ammoniumsulfatfällung, Butyl-Toyopearl 650M-Chromatographie und Chromatofokussierung gereinigt. Beide Enzyme hatte eine geschätzte 27.000 nach SDS-Polyacrylamid-Gel sein Molekulargewicht Elektrophorese, während ihre pIs von 7,7 und 7,3 auf. Die Enzyme aktiv waren von pH 4,5 bis 6,0 und deren optimale Temperatur lag bei 55 ° C. Sie wurden zwischen pH 6,5 und 10,0 und bei Temperaturen unter 50 ° C Chitinasen C-1 stabil und C-2 hydrolysiert Chitin, kolloidalem Chitin, Glycol Chitin, Carboxymethylchitin, 53% deacetyliertes Chitosan und (GlcNAc) 3-6, aber nicht hydrolysieren 96% deacetyliertes Chitosan und (GlcN) n. Die Hydrolysate von 53% deacetyliertes Chitosan durch Parajumpers Kodiak Damen S diese Enzyme wurden von CM-Sephadex C-25-Säule aufgetrennt. Die Produkte wurden strukturell analysiert, um die Spezifität der Chitinasen aufzuklären. Die Oligosaccharide isoliert Parajumpers Long Bear Olive hatten GlcNAc als nichtreduzierenden Ende und GlcNAc oder GlcN als die reduzierenden Resten. Diese Ergebnisse zeigen, dass die Enzyme spalten sowohl die N-Acetyl-β-D-glucosaminidic und die β-glucosaminidic Bindungen in partiell N-acetyliertem Chitosan-Moleküle.
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